Die Selbstorganisation von Proteinen kann hochgradig geordnete Strukturen wie Amyloidfasern, aber auch dynamische Strukturen wie Stressgranula hervorbringen. Es mag überraschen, dass viele selbstorganisierende Proteine die Fähigkeit besitzen, flüssigkeitsähnliche Tröpfchen durch einen Prozess namens Flüssig-Flüssig-Phasentrennung (LLPS) zu bilden. Durch Kontakte mit geringer Affinität können sich Proteine wie gekochte Spaghetti auf einem Teller verschlingen und sich von der Hauptlösung trennen. LLPS ist ein in der Natur weit verbreitetes Phänomen, das den Zusammenschluss von Spidroinproteinen zu Spinnenseide vermittelt und die Bildung von membranlosen Organellen in Zellen fördert. Es handelt sich jedoch auch um einen sehr heterogenen und dynamischen Prozess, der trotz seiner scheinbar geringen Spezifität in streng kontrollierte biologische Interaktionen eingebunden ist. Herauszufinden, welche Arten von Wechselwirkungen in und um Flüssigkeitströpfchen stattfinden, ist eine Herausforderung. Mein Labor kombiniert native Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie und maschinelle Lernwerkzeuge wie AlphaFold, um herauszufinden, wie sich Proteine unter LLPS-Bedingungen verhalten. Wir sind besonders daran interessiert, warum "chaotische" LLPS spezifische Proteininteraktionen steuern können, die von der Spinnenseidenbildung bis zur Bildung von Stressgranulaten und der Aktivität von Onkogenen reichen. In jüngster Zeit haben wir unseren Fokus auf kleine Moleküle und ihre Wechselwirkungen mit Proteintröpfchen erweitert.